여러 ParA/MinD ATPase는 박테리아 세포에서 서로 다른 화물의 위치를 조정합니다.

Nature Communications 14권, 기사 번호: 3255(2023) 이 기사 인용

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측정항목 세부정보

진핵생물에서는 선형 운동 단백질이 세포내 수송과 조직을 지배합니다. 공간 조절에 관여하는 선형 모터가 없는 박테리아에서는 ParA/MinD ATPase 계열이 일련의 유전적 및 단백질 기반 세포 화물을 구성합니다. 이러한 화물의 위치는 여러 박테리아 종에서 다양한 정도로 독립적으로 조사되었습니다. 그러나 여러 ParA/MinD ATPase가 동일한 셀에서 다양한 화물의 위치를 어떻게 조정할 수 있는지는 아직 불분명합니다. 여기에서 우리는 서열화된 박테리아 게놈의 1/3 이상이 여러 ParA/MinD ATPase를 인코딩한다는 것을 발견했습니다. 우리는 7개의 ParA/MinD ATPase를 가진 유기체(Halothiobacillus neapolitanus)를 식별하고 이들 중 5개가 각각 단일 세포 화물의 공간 조절에 전념한다는 것을 입증하고 각 시스템에 대한 잠재적인 특이성 결정 요인을 정의합니다. 또한, 우리는 이러한 위치 결정 반응이 서로 어떻게 영향을 미칠 수 있는지 보여주며, 세포 소기관 이동, 염색체 분리 및 세포 분열이 박테리아 세포에서 어떻게 조정되는지 이해하는 것이 중요하다는 점을 강조합니다. 함께, 우리의 데이터는 여러 ParA/MinD ATPase가 어떻게 공존하고 동일한 박테리아 세포에 다양한 기본 화물 세트를 배치하는 기능을 보여줍니다.

액틴 필라멘트, 미세소관 및 이를 따라 걷는 선형 모터 단백질은 진핵 세포의 공간적 구성으로 잘 알려져 있습니다. 그러나 위치 결정과 관련된 선형 모터가 없는 박테리아에서는 널리 퍼진 ParA/MinD(A/D) ATPase 계열이 플라스미드, 염색체 및 일련의 단백질 기반 소기관을 공간적으로 구성하며, 이들 중 다수는 세포 생존에 기본입니다. 그리고 병인. 지금까지 가장 잘 연구된 ATPase와 과 이름이 같은 두 가지 ATPase는 플라스미드 분할 및 염색체 분리1,2에 관여하는 ParA와 디바이솜 위치 지정3에 관여하는 MinD입니다. BMC(박테리아 미세구획)4,5, 편모6,7, 주화성 클러스터8,9 및 접합 기계10와 같은 다양한 단백질 기반 소기관을 공간적으로 조절하는 데 관여하는 원핵생물 전체에 널리 퍼져 있는 A/D ATPase의 목록은 덜 연구되었습니다.

화물이 매우 다양함에도 불구하고 A/D ATPase는 다음과 같은 여러 기능을 공유합니다. (i) 모든 형태의 ATP-샌드위치 이합체11, (ii) 이합체화는 위치 지정 매트릭스(ParA 유사 ATPase의 핵양체)를 결합하기 위한 인터페이스를 형성합니다12,13 또는 MinD 유사 ATPases14,15 및 (iii) 이량체화의 내부 막은 ATPase를 화물에 연결하고 위치 매트릭스에서 방출을 자극하는 동족 파트너 단백질에 대한 결합 사이트를 형성합니다. 예를 들어, 염색체 분리에서 ParA 파트너는 ParB이며, 이는 parS라고 불리는 동원체 유사 사이트에 로드되어 복제 원점(OriC)2 근처의 염색체에 대규모 복합체를 형성합니다. 이 ParB-parS 복합체는 ParA ATPase 활성과 핵양체 방출을 국소적으로 자극하여 핵양체에 ParA 구배를 생성합니다. ParB-parS 복합체가 핵형 결합 ParA 구배를 반대 방향으로 추적함에 따라 자매 염색체의 분리가 발생합니다. 따라서 진핵생물의 염색체 분리에 사용되는 유사분열-방추 장치와 달리 원핵생물은 근본적으로 다른 공간 구성 모드를 사용합니다. 즉, A/D ATPase는 생물학적 표면에 파도를 만들어 각각의 화물을 위치시킵니다.

염색체 분리, 세포 분열 위치 지정 및 세포소기관 수송 반응은 여러 원핵생물에서 다양한 정도로 독립적으로 조사되었습니다. 그러나 단일 박테리아에 얼마나 많은 A/D ATPase가 인코딩되어 여러 개의 서로 다른 화물을 위치시킬 수 있는지 또는 박테리아가 동일한 세포에서 다양한 기본 화물 세트의 위치를 시공간적으로 어떻게 조정하는지 아직 알려지지 않았습니다. 또한, 다양한 세포 화물 세트의 위치를 결정하는 기계적 변형 및 특이성 결정 요인은 여전히 불분명합니다. 이는 A/D 기반 위치 지정 반응이 일반적으로 A/D ATPase가 거의 없는 모델 박테리아에서 서로 독립적으로 연구되기 때문입니다.

10. Interestingly, although most bacteria have the same fundamental cargos, not all use dedicated A/D-based positioning systems. For example, many of the cellular cargos we found here to be positioned by A/D ATPases in certain bacteria, like H. neapolitanus, are not actively positioned by A/D ATPases in others, like E. coli. What necessitates an A/D ATPase for positioning a certain cellular cargo in one bacterium and not in another remains an open question. There does, however, seem to be a limit to the number of A/D ATPases that a bacterium can encode. A/D ATPases are also encoded in archaeal genomes52, but little is known about their roles in subcellular organization. A recent study showed that archaeal species across several phyla, Euryarchaeota in particular, encode multiple A/D ATPases53. Several of these species contained more than a dozen, including H. volcanii with 13 A/D ATPases, four of which are MinD-homologs. Strikingly, all four MinD homologs were not required for cell division positioning, but one (MinD4) stimulated the formation of chemotaxis arrays and the archaella, which is the functional equivalent of the bacterial flagellum. This study stresses the importance of experimentally linking A/D ATPases to their cellular cargos as we have done here./p>

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여러 ParA/MinD ATPase는 박테리아 세포에서 서로 다른 화물의 위치를 ​​조정합니다.

여러 ParA/MinD ATPase는 박테리아 세포에서 서로 다른 화물의 위치를 조정합니다.